Biological relevance of Hsp90-binding immunophilins in cancer development and treatment

Autores
Mazaira, Gisela Ileana; Camisay, Maria Fernanda; de Leo, Sonia Alejandra; Erlejman, Alejandra Giselle; Galigniana, Mario Daniel
Año de publicación
2016
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Immunophilins are a family of intracellular receptors for immunosuppressive drugs. Those immunophilins that are related to immunosuppression are the smallest proteins of the family, i.e., FKBP12 and CyPA, whereas the other members of the family have higher molecular weight because the show additional domains to the drug‐binding site. Among these extra domains, the TPR‐domain is perhaps the most relevant because it permits the interaction of high molecular weight immunophilins with the 90‐kDa heat‐shock protein, Hsp90. This essential molecular chaperone regulates the biological function of several protein‐kinases, oncogenes, protein phosphatases, transcription factors and cofactors . Hsp90‐binding immunophilins where first characterized due to their association with steroid receptors. They regulate the cytoplasmic transport and the subcellular localization of these and other Hsp90 client proteins, as well as transcriptional activity, cell proliferation, cell differentiation and apoptosis. Hsp90‐binding immunophilins are frequently overexpressed in several types of cancers and play a key role in cell survival. In this article we analyze the most important biological actions of the best characterized Hsp90‐binding immunophilins in both steroid receptor function and cancer development and discuss the potential use of these immunophilins for therapeutic purposes as potential targets of specific small molecules.
Fil: Mazaira, Gisela Ileana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Camisay, Maria Fernanda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: de Leo, Sonia Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Erlejman, Alejandra Giselle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Galigniana, Mario Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Biología y Medicina Experimental. Fundación de Instituto de Biología y Medicina Experimental. Instituto de Biología y Medicina Experimental; Argentina
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Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
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Institución
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This essential molecular chaperone regulates the biological function of several protein‐kinases, oncogenes, protein phosphatases, transcription factors and cofactors . Hsp90‐binding immunophilins where first characterized due to their association with steroid receptors. They regulate the cytoplasmic transport and the subcellular localization of these and other Hsp90 client proteins, as well as transcriptional activity, cell proliferation, cell differentiation and apoptosis. Hsp90‐binding immunophilins are frequently overexpressed in several types of cancers and play a key role in cell survival. In this article we analyze the most important biological actions of the best characterized Hsp90‐binding immunophilins in both steroid receptor function and cancer development and discuss the potential use of these immunophilins for therapeutic purposes as potential targets of specific small molecules.Fil: Mazaira, Gisela Ileana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. 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description Immunophilins are a family of intracellular receptors for immunosuppressive drugs. Those immunophilins that are related to immunosuppression are the smallest proteins of the family, i.e., FKBP12 and CyPA, whereas the other members of the family have higher molecular weight because the show additional domains to the drug‐binding site. Among these extra domains, the TPR‐domain is perhaps the most relevant because it permits the interaction of high molecular weight immunophilins with the 90‐kDa heat‐shock protein, Hsp90. This essential molecular chaperone regulates the biological function of several protein‐kinases, oncogenes, protein phosphatases, transcription factors and cofactors . Hsp90‐binding immunophilins where first characterized due to their association with steroid receptors. They regulate the cytoplasmic transport and the subcellular localization of these and other Hsp90 client proteins, as well as transcriptional activity, cell proliferation, cell differentiation and apoptosis. Hsp90‐binding immunophilins are frequently overexpressed in several types of cancers and play a key role in cell survival. In this article we analyze the most important biological actions of the best characterized Hsp90‐binding immunophilins in both steroid receptor function and cancer development and discuss the potential use of these immunophilins for therapeutic purposes as potential targets of specific small molecules.
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