PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?

Autores
Yaneff, Agustín; Vitali, Victoria Andrea; Amodeo, Gabriela
Año de publicación
2015
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
The highly conserved plant aquaporins, known as Plasma membrane Intrinsic Proteins (PIPs), are the main gateways for cell membrane water exchange. Years of research have described in detail the properties of the PIP2 subfamily. However, characterizing the PIP1 subfamily has been difficult due to the failure to localize to the plasma membrane. In addition, the discovery of the PIP1-PIP2 interaction suggested that PIP1 aquaporins could be regulated by a complex posttranslational mechanism that involves trafficking, heteromerization and fine-tuning of channel activity. This review not only considers the evidence and findings but also discusses the complexity of PIP aquaporins. To establish a new benchmark in PIP regulation, we propose to consider PIP1-PIP2 pairs as functional units for the purpose of future research into their physiological roles.
Fil: Yaneff, Agustín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; Argentina
Fil: Vitali, Victoria Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; Argentina
Fil: Amodeo, Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; Argentina
Materia
Heteromerization
Osmotic Permeability
Water Channel
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/38774

id CONICETDig_70d000291106fdf2000896d911f2dc75
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/38774
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?Yaneff, AgustínVitali, Victoria AndreaAmodeo, GabrielaHeteromerizationOsmotic PermeabilityWater Channelhttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1The highly conserved plant aquaporins, known as Plasma membrane Intrinsic Proteins (PIPs), are the main gateways for cell membrane water exchange. Years of research have described in detail the properties of the PIP2 subfamily. However, characterizing the PIP1 subfamily has been difficult due to the failure to localize to the plasma membrane. In addition, the discovery of the PIP1-PIP2 interaction suggested that PIP1 aquaporins could be regulated by a complex posttranslational mechanism that involves trafficking, heteromerization and fine-tuning of channel activity. This review not only considers the evidence and findings but also discusses the complexity of PIP aquaporins. To establish a new benchmark in PIP regulation, we propose to consider PIP1-PIP2 pairs as functional units for the purpose of future research into their physiological roles.Fil: Yaneff, Agustín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; ArgentinaFil: Vitali, Victoria Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; ArgentinaFil: Amodeo, Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; ArgentinaElsevier Science2015-11info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/38774Yaneff, Agustín; Vitali, Victoria Andrea; Amodeo, Gabriela; PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?; Elsevier Science; FEBS Letters; 589; 23; 11-2015; 3508-35150014-5793CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1016/j.febslet.2015.10.018/abstractinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.febslet.2015.10.018info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T09:33:15Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/38774instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 09:33:15.326CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
title PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
spellingShingle PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
Yaneff, Agustín
Heteromerization
Osmotic Permeability
Water Channel
title_short PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
title_full PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
title_fullStr PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
title_full_unstemmed PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
title_sort PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?
dc.creator.none.fl_str_mv Yaneff, Agustín
Vitali, Victoria Andrea
Amodeo, Gabriela
author Yaneff, Agustín
author_facet Yaneff, Agustín
Vitali, Victoria Andrea
Amodeo, Gabriela
author_role author
author2 Vitali, Victoria Andrea
Amodeo, Gabriela
author2_role author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Heteromerization
Osmotic Permeability
Water Channel
topic Heteromerization
Osmotic Permeability
Water Channel
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv The highly conserved plant aquaporins, known as Plasma membrane Intrinsic Proteins (PIPs), are the main gateways for cell membrane water exchange. Years of research have described in detail the properties of the PIP2 subfamily. However, characterizing the PIP1 subfamily has been difficult due to the failure to localize to the plasma membrane. In addition, the discovery of the PIP1-PIP2 interaction suggested that PIP1 aquaporins could be regulated by a complex posttranslational mechanism that involves trafficking, heteromerization and fine-tuning of channel activity. This review not only considers the evidence and findings but also discusses the complexity of PIP aquaporins. To establish a new benchmark in PIP regulation, we propose to consider PIP1-PIP2 pairs as functional units for the purpose of future research into their physiological roles.
Fil: Yaneff, Agustín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; Argentina
Fil: Vitali, Victoria Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; Argentina
Fil: Amodeo, Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Biodiversidad y Biología Experimental y Aplicada; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; Argentina
description The highly conserved plant aquaporins, known as Plasma membrane Intrinsic Proteins (PIPs), are the main gateways for cell membrane water exchange. Years of research have described in detail the properties of the PIP2 subfamily. However, characterizing the PIP1 subfamily has been difficult due to the failure to localize to the plasma membrane. In addition, the discovery of the PIP1-PIP2 interaction suggested that PIP1 aquaporins could be regulated by a complex posttranslational mechanism that involves trafficking, heteromerization and fine-tuning of channel activity. This review not only considers the evidence and findings but also discusses the complexity of PIP aquaporins. To establish a new benchmark in PIP regulation, we propose to consider PIP1-PIP2 pairs as functional units for the purpose of future research into their physiological roles.
publishDate 2015
dc.date.none.fl_str_mv 2015-11
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/38774
Yaneff, Agustín; Vitali, Victoria Andrea; Amodeo, Gabriela; PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?; Elsevier Science; FEBS Letters; 589; 23; 11-2015; 3508-3515
0014-5793
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/38774
identifier_str_mv Yaneff, Agustín; Vitali, Victoria Andrea; Amodeo, Gabriela; PIP1 aquaporins: Intrinsic water channels or PIP2 aquaporin modulators?; Elsevier Science; FEBS Letters; 589; 23; 11-2015; 3508-3515
0014-5793
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1016/j.febslet.2015.10.018/abstract
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.febslet.2015.10.018
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Elsevier Science
publisher.none.fl_str_mv Elsevier Science
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844613020353822720
score 13.070432