Cementoin-SLPI fusion protein binds to human monocytes and epithelial cells and shows higher biological activity than SLPI
- Autores
- Maffia, Paulo Cesar; Guerrieri, Diego; Villalonga, Ximena Soledad; Caro, Fiorella Yanina; Gómez, Sonia Alejandra; Tateosian, Nancy Liliana; Bogado, Betiana P.; Sánchez, Mercedes Leonor; Ambrosi, Nella Gabriela; Chuluyan, Hector Eduardo
- Año de publicación
- 2018
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Secretory Leukocyte Proteinase Inhibitor (SLPI) is an antiinflammatory peptide that blocks the activity of serine proteases, primarily the neutrophil elastase. In an attempt to direct the activity of SLPI on inflamed sites, a chimera consisting of the transglutaminase II substrate domain of trappin 2 (cementoin), and the mature SLPI protein was constructed. Cell attachment and biological activity were compared between SLPI and this chimera. By using whole cell ELISA, fluorescence microscopy and flow cytometry assays we observed that the cementoin-SLPI fusion protein (FP) but not SLPI attached to a human lung epithelial cell line and monocytes. A maximum attachment was achieved 15 min after FP was added to the cell cultures. In an elastase activity assay, we observed that FP retained its antiprotease activity and that at equimolar amount of proteins, FP was more efficient than SLPI in the inhibition. Both, FP and SLPI inhibits IL-2-induced lymphocyte proliferation, however, lower amounts of FP were required to achieve this inhibition. Furthermore, FP binds to mycobacteria and maintained the bactericidal activity observed for SLPI. Overall, these results show that this new chimera is able to attach to the cell surfaces retaining and improving some biological activities described for SLPI.
Fil: Maffia, Paulo Cesar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina
Fil: Guerrieri, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Villalonga, Ximena Soledad. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Caro, Fiorella Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Gómez, Sonia Alejandra. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud “Dr. C. G. Malbrán”; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Tateosian, Nancy Liliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Bogado, Betiana P.. Universidad Nacional de Quilmes; Argentina
Fil: Sánchez, Mercedes Leonor. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Ambrosi, Nella Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Chuluyan, Hector Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina - Materia
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- acceso abierto
- Condiciones de uso
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By using whole cell ELISA, fluorescence microscopy and flow cytometry assays we observed that the cementoin-SLPI fusion protein (FP) but not SLPI attached to a human lung epithelial cell line and monocytes. A maximum attachment was achieved 15 min after FP was added to the cell cultures. In an elastase activity assay, we observed that FP retained its antiprotease activity and that at equimolar amount of proteins, FP was more efficient than SLPI in the inhibition. Both, FP and SLPI inhibits IL-2-induced lymphocyte proliferation, however, lower amounts of FP were required to achieve this inhibition. Furthermore, FP binds to mycobacteria and maintained the bactericidal activity observed for SLPI. Overall, these results show that this new chimera is able to attach to the cell surfaces retaining and improving some biological activities described for SLPI.Fil: Maffia, Paulo Cesar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. 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Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; ArgentinaNature Publishing Group2018-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/87187Maffia, Paulo Cesar; Guerrieri, Diego; Villalonga, Ximena Soledad; Caro, Fiorella Yanina; Gómez, Sonia Alejandra; et al.; Cementoin-SLPI fusion protein binds to human monocytes and epithelial cells and shows higher biological activity than SLPI; Nature Publishing Group; Scientific Reports; 8; 5332; 12-2018; 1-102045-2322CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.nature.com/articles/s41598-018-23680-0info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1038/s41598-018-23680-0info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T10:08:55Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/87187instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 10:08:55.779CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
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