Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle

Autores
Marzol, Eliana; Borassi, Cecilia; Bringas, Mauro; Sede, Ana Rocío; Rodríguez Garcia, Diana Rosa; Capece, Luciana; Estevez, Jose Manuel
Año de publicación
2018
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Extensins (EXTs) are highly repetitive plant O-glycoproteins that require several post-translational modifications (PTMs) to become functional in plant cell walls. First, they are hydroxylated on contiguous proline residues; then they are O-glycosylated on hydroxyproline and serine. After secretion into the apoplast, O-glycosylated EXTs form a tridimensional network organized by inter- and intra-Tyr linkages. Recent studies have made significant progress in the identification of the enzymatic machinery required to process EXTs, which includes prolyl 4-hydroxylases, glycosyltransferases, papain-type cysteine endopeptidases, and peroxidases. EXTs are abundant in plant tissues and are particularly important in rapidly expanding root hairs and pollen tubes, which grow in a polar manner. Small changes in EXT PTMs affect fast-growing cells, although the molecular mechanisms underlying this regulation are unknown. In this review, we highlight recent advances in our understanding of EXT modifications throughout the secretory pathway, EXT assembly in cell walls, and possible sensing mechanisms involving the Catharanthus roseus cell surface sensor receptor-like kinases located at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the plasma membrane. This review describes recent progress in our understanding of extensin post-translational modifications throughout the secretory pathway, extensin secretion and assembly in the cell walls, and possible sensing mechanisms at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the cell surface.
Fil: Marzol, Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Borassi, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Bringas, Mauro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
Fil: Sede, Ana Rocío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Rodríguez Garcia, Diana Rosa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
Fil: Estevez, Jose Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Materia
ARABIDOPSIS THALIANA
CYSTEINE ENDOPEPTIDASES
EXTENSINS
GLYCOSYLTRANSFERASES
PEROXIDASES
PROLYL 4-HYDROXYLASES
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/79823

id CONICETDig_6bb8b693a36830595cb2dfd6ae84b9f8
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/79823
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Filling the Gaps to Solve the Extensin PuzzleMarzol, ElianaBorassi, CeciliaBringas, MauroSede, Ana RocíoRodríguez Garcia, Diana RosaCapece, LucianaEstevez, Jose ManuelARABIDOPSIS THALIANACYSTEINE ENDOPEPTIDASESEXTENSINSGLYCOSYLTRANSFERASESPEROXIDASESPROLYL 4-HYDROXYLASEShttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1Extensins (EXTs) are highly repetitive plant O-glycoproteins that require several post-translational modifications (PTMs) to become functional in plant cell walls. First, they are hydroxylated on contiguous proline residues; then they are O-glycosylated on hydroxyproline and serine. After secretion into the apoplast, O-glycosylated EXTs form a tridimensional network organized by inter- and intra-Tyr linkages. Recent studies have made significant progress in the identification of the enzymatic machinery required to process EXTs, which includes prolyl 4-hydroxylases, glycosyltransferases, papain-type cysteine endopeptidases, and peroxidases. EXTs are abundant in plant tissues and are particularly important in rapidly expanding root hairs and pollen tubes, which grow in a polar manner. Small changes in EXT PTMs affect fast-growing cells, although the molecular mechanisms underlying this regulation are unknown. In this review, we highlight recent advances in our understanding of EXT modifications throughout the secretory pathway, EXT assembly in cell walls, and possible sensing mechanisms involving the Catharanthus roseus cell surface sensor receptor-like kinases located at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the plasma membrane. This review describes recent progress in our understanding of extensin post-translational modifications throughout the secretory pathway, extensin secretion and assembly in the cell walls, and possible sensing mechanisms at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the cell surface.Fil: Marzol, Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Borassi, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Bringas, Mauro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; ArgentinaFil: Sede, Ana Rocío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Rodríguez Garcia, Diana Rosa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; ArgentinaFil: Estevez, Jose Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaOxford University Press2018-05info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/79823Marzol, Eliana; Borassi, Cecilia; Bringas, Mauro; Sede, Ana Rocío; Rodríguez Garcia, Diana Rosa; et al.; Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle; Oxford University Press; Molecular Plant; 11; 5; 5-2018; 645-6581674-2052CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1674205218300881info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29530817info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.molp.2018.03.003info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-10-15T15:37:13Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/79823instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-10-15 15:37:13.827CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
title Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
spellingShingle Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
Marzol, Eliana
ARABIDOPSIS THALIANA
CYSTEINE ENDOPEPTIDASES
EXTENSINS
GLYCOSYLTRANSFERASES
PEROXIDASES
PROLYL 4-HYDROXYLASES
title_short Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
title_full Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
title_fullStr Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
title_full_unstemmed Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
title_sort Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle
dc.creator.none.fl_str_mv Marzol, Eliana
Borassi, Cecilia
Bringas, Mauro
Sede, Ana Rocío
Rodríguez Garcia, Diana Rosa
Capece, Luciana
Estevez, Jose Manuel
author Marzol, Eliana
author_facet Marzol, Eliana
Borassi, Cecilia
Bringas, Mauro
Sede, Ana Rocío
Rodríguez Garcia, Diana Rosa
Capece, Luciana
Estevez, Jose Manuel
author_role author
author2 Borassi, Cecilia
Bringas, Mauro
Sede, Ana Rocío
Rodríguez Garcia, Diana Rosa
Capece, Luciana
Estevez, Jose Manuel
author2_role author
author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv ARABIDOPSIS THALIANA
CYSTEINE ENDOPEPTIDASES
EXTENSINS
GLYCOSYLTRANSFERASES
PEROXIDASES
PROLYL 4-HYDROXYLASES
topic ARABIDOPSIS THALIANA
CYSTEINE ENDOPEPTIDASES
EXTENSINS
GLYCOSYLTRANSFERASES
PEROXIDASES
PROLYL 4-HYDROXYLASES
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv Extensins (EXTs) are highly repetitive plant O-glycoproteins that require several post-translational modifications (PTMs) to become functional in plant cell walls. First, they are hydroxylated on contiguous proline residues; then they are O-glycosylated on hydroxyproline and serine. After secretion into the apoplast, O-glycosylated EXTs form a tridimensional network organized by inter- and intra-Tyr linkages. Recent studies have made significant progress in the identification of the enzymatic machinery required to process EXTs, which includes prolyl 4-hydroxylases, glycosyltransferases, papain-type cysteine endopeptidases, and peroxidases. EXTs are abundant in plant tissues and are particularly important in rapidly expanding root hairs and pollen tubes, which grow in a polar manner. Small changes in EXT PTMs affect fast-growing cells, although the molecular mechanisms underlying this regulation are unknown. In this review, we highlight recent advances in our understanding of EXT modifications throughout the secretory pathway, EXT assembly in cell walls, and possible sensing mechanisms involving the Catharanthus roseus cell surface sensor receptor-like kinases located at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the plasma membrane. This review describes recent progress in our understanding of extensin post-translational modifications throughout the secretory pathway, extensin secretion and assembly in the cell walls, and possible sensing mechanisms at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the cell surface.
Fil: Marzol, Eliana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Borassi, Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Bringas, Mauro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
Fil: Sede, Ana Rocío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina
Fil: Rodríguez Garcia, Diana Rosa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina
Fil: Estevez, Jose Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
description Extensins (EXTs) are highly repetitive plant O-glycoproteins that require several post-translational modifications (PTMs) to become functional in plant cell walls. First, they are hydroxylated on contiguous proline residues; then they are O-glycosylated on hydroxyproline and serine. After secretion into the apoplast, O-glycosylated EXTs form a tridimensional network organized by inter- and intra-Tyr linkages. Recent studies have made significant progress in the identification of the enzymatic machinery required to process EXTs, which includes prolyl 4-hydroxylases, glycosyltransferases, papain-type cysteine endopeptidases, and peroxidases. EXTs are abundant in plant tissues and are particularly important in rapidly expanding root hairs and pollen tubes, which grow in a polar manner. Small changes in EXT PTMs affect fast-growing cells, although the molecular mechanisms underlying this regulation are unknown. In this review, we highlight recent advances in our understanding of EXT modifications throughout the secretory pathway, EXT assembly in cell walls, and possible sensing mechanisms involving the Catharanthus roseus cell surface sensor receptor-like kinases located at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the plasma membrane. This review describes recent progress in our understanding of extensin post-translational modifications throughout the secretory pathway, extensin secretion and assembly in the cell walls, and possible sensing mechanisms at the interface between the apoplast and the cytoplasmic side of the cell surface.
publishDate 2018
dc.date.none.fl_str_mv 2018-05
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/79823
Marzol, Eliana; Borassi, Cecilia; Bringas, Mauro; Sede, Ana Rocío; Rodríguez Garcia, Diana Rosa; et al.; Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle; Oxford University Press; Molecular Plant; 11; 5; 5-2018; 645-658
1674-2052
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/79823
identifier_str_mv Marzol, Eliana; Borassi, Cecilia; Bringas, Mauro; Sede, Ana Rocío; Rodríguez Garcia, Diana Rosa; et al.; Filling the Gaps to Solve the Extensin Puzzle; Oxford University Press; Molecular Plant; 11; 5; 5-2018; 645-658
1674-2052
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1674205218300881
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29530817
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.molp.2018.03.003
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Oxford University Press
publisher.none.fl_str_mv Oxford University Press
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1846083493657837568
score 13.22299