Characterization of fatty acid binding and transfer from ∆98∆, a functional all-β abridged form of IFABP
- Autores
- Rodriguez Sawicki, Luciana; Guerbi, María Ximena; Falomir Lockhart, Lisandro Jorge; Curto, Lucrecia María; Delfino, Jose Maria; Corsico, Betina; Franchini, Gisela Raquel
- Año de publicación
- 2014
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Intestinal fatty acid binding protein (IFABP) is an intracellular lipid binding protein whose specific functions within the cell are still uncertain. An abbreviated version of IFABP encompassing residues 29–126, dubbed Δ98Δ is a stable product of limited proteolysis with clostripain of holo-IFABP. Cumulative evidence shows that Δ98Δ adopts a stable, monomeric and functional fold, with compact core and loose periphery. In agreement with previous results, this abridged variant indicates that the helical domain is not necessary to preserve the general topology of IFABP's β-barrel and that the helix-turn-helix motif is a fundamental element of the portal region involved in ligand binding and protein–membrane interactions. Results presented here suggest that Δ98Δ binds fatty acids with affinities lower than IFABP but higher than those shown by previous helix-less variants, shows a ‘diffusional’ fatty acid transfer mechanism and it interacts with artificial membranes. This work highlights the importance of the β-barrel of IFABP for its specific functions.
Fil: Rodriguez Sawicki, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; Argentina
Fil: Guerbi, María Ximena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; Argentina
Fil: Falomir Lockhart, Lisandro Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; Argentina
Fil: Curto, Lucrecia María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Delfino, Jose Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Corsico, Betina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; Argentina
Fil: Franchini, Gisela Raquel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; Argentina - Materia
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- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
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In agreement with previous results, this abridged variant indicates that the helical domain is not necessary to preserve the general topology of IFABP's β-barrel and that the helix-turn-helix motif is a fundamental element of the portal region involved in ligand binding and protein–membrane interactions. Results presented here suggest that Δ98Δ binds fatty acids with affinities lower than IFABP but higher than those shown by previous helix-less variants, shows a ‘diffusional’ fatty acid transfer mechanism and it interacts with artificial membranes. This work highlights the importance of the β-barrel of IFABP for its specific functions.Fil: Rodriguez Sawicki, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; ArgentinaFil: Guerbi, María Ximena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; ArgentinaFil: Falomir Lockhart, Lisandro Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; ArgentinaFil: Curto, Lucrecia María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Delfino, Jose Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Corsico, Betina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata ; ArgentinaFil: Franchini, Gisela Raquel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. 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