High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.

Autores
Capece, Luciana; Marti, Marcelo Adrian; Bidon Chanal, A.; Nadra, Alejandro Daniel; Luque, Francisco Javier; Estrin, Dario Ariel
Año de publicación
2009
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
The influence of pressure on the equilibrium between five-(5c) and six-coordination (6c) forms in neuroglobin (Ngb) and myoglobin (Mb) has been examined by means of molecular dynamics (MD) simulations at normal and high pressure. The results show that the main effect of high pressure is to reduce the protein mobility without altering the structure in a significant manner. Moreover, our data suggest that the equilibrium between 5c and 6c states in globins is largely controlled by the structure and dynamics of the C-D region. Finally, in agreement with the available experimental data, the free energy profiles obtained from steered MD for both proteins indicate that high pressure enhances hexacoordination. In Ngb, the shift in equilibrium is mainly related to an increase in the 6c-->5c transition barrier, whereas in Mb such a shift is primarily due to a destabilization of the 5c state. Copyright 2008 Wiley-Liss, Inc.
Fil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Fil: Bidon Chanal, A.. Universidad de Barcelona; España
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Fil: Luque, Francisco Javier. Universidad de Barcelona; España
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Materia
Molecular Dynamics
Neuroglobin
Globins
Hexacoordination
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/72483
Acceder
id CONICETDig_3e742d69012ef92ec0551e0ced6e308d
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/72483
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.Capece, LucianaMarti, Marcelo AdrianBidon Chanal, A.Nadra, Alejandro DanielLuque, Francisco JavierEstrin, Dario ArielMolecular DynamicsNeuroglobinGlobinsHexacoordinationhttps://purl.org/becyt/ford/1.4https://purl.org/becyt/ford/1The influence of pressure on the equilibrium between five-(5c) and six-coordination (6c) forms in neuroglobin (Ngb) and myoglobin (Mb) has been examined by means of molecular dynamics (MD) simulations at normal and high pressure. The results show that the main effect of high pressure is to reduce the protein mobility without altering the structure in a significant manner. Moreover, our data suggest that the equilibrium between 5c and 6c states in globins is largely controlled by the structure and dynamics of the C-D region. Finally, in agreement with the available experimental data, the free energy profiles obtained from steered MD for both proteins indicate that high pressure enhances hexacoordination. In Ngb, the shift in equilibrium is mainly related to an increase in the 6c-->5c transition barrier, whereas in Mb such a shift is primarily due to a destabilization of the 5c state. Copyright 2008 Wiley-Liss, Inc.Fil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; ArgentinaFil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; ArgentinaFil: Bidon Chanal, A.. Universidad de Barcelona; EspañaFil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; ArgentinaFil: Luque, Francisco Javier. Universidad de Barcelona; EspañaFil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; ArgentinaWiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc2009-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/72483Capece, Luciana; Marti, Marcelo Adrian; Bidon Chanal, A.; Nadra, Alejandro Daniel; Luque, Francisco Javier; et al.; High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.; Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc; Proteins; 75; 4; 12-2009; 885-8941097-0134CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/prot.22297info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1002/prot.22297info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:05:11Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/72483instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:05:12.093CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
title High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
spellingShingle High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
Capece, Luciana
Molecular Dynamics
Neuroglobin
Globins
Hexacoordination
title_short High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
title_full High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
title_fullStr High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
title_full_unstemmed High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
title_sort High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.
dc.creator.none.fl_str_mv Capece, Luciana
Marti, Marcelo Adrian
Bidon Chanal, A.
Nadra, Alejandro Daniel
Luque, Francisco Javier
Estrin, Dario Ariel
author Capece, Luciana
author_facet Capece, Luciana
Marti, Marcelo Adrian
Bidon Chanal, A.
Nadra, Alejandro Daniel
Luque, Francisco Javier
Estrin, Dario Ariel
author_role author
author2 Marti, Marcelo Adrian
Bidon Chanal, A.
Nadra, Alejandro Daniel
Luque, Francisco Javier
Estrin, Dario Ariel
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Molecular Dynamics
Neuroglobin
Globins
Hexacoordination
topic Molecular Dynamics
Neuroglobin
Globins
Hexacoordination
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.4
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv The influence of pressure on the equilibrium between five-(5c) and six-coordination (6c) forms in neuroglobin (Ngb) and myoglobin (Mb) has been examined by means of molecular dynamics (MD) simulations at normal and high pressure. The results show that the main effect of high pressure is to reduce the protein mobility without altering the structure in a significant manner. Moreover, our data suggest that the equilibrium between 5c and 6c states in globins is largely controlled by the structure and dynamics of the C-D region. Finally, in agreement with the available experimental data, the free energy profiles obtained from steered MD for both proteins indicate that high pressure enhances hexacoordination. In Ngb, the shift in equilibrium is mainly related to an increase in the 6c-->5c transition barrier, whereas in Mb such a shift is primarily due to a destabilization of the 5c state. Copyright 2008 Wiley-Liss, Inc.
Fil: Capece, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Fil: Marti, Marcelo Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Fil: Bidon Chanal, A.. Universidad de Barcelona; España
Fil: Nadra, Alejandro Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
Fil: Luque, Francisco Javier. Universidad de Barcelona; España
Fil: Estrin, Dario Ariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química, Física de los Materiales, Medioambiente y Energía; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Inorgánica, Analítica y Química Física; Argentina
description The influence of pressure on the equilibrium between five-(5c) and six-coordination (6c) forms in neuroglobin (Ngb) and myoglobin (Mb) has been examined by means of molecular dynamics (MD) simulations at normal and high pressure. The results show that the main effect of high pressure is to reduce the protein mobility without altering the structure in a significant manner. Moreover, our data suggest that the equilibrium between 5c and 6c states in globins is largely controlled by the structure and dynamics of the C-D region. Finally, in agreement with the available experimental data, the free energy profiles obtained from steered MD for both proteins indicate that high pressure enhances hexacoordination. In Ngb, the shift in equilibrium is mainly related to an increase in the 6c-->5c transition barrier, whereas in Mb such a shift is primarily due to a destabilization of the 5c state. Copyright 2008 Wiley-Liss, Inc.
publishDate 2009
dc.date.none.fl_str_mv 2009-12
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/72483
Capece, Luciana; Marti, Marcelo Adrian; Bidon Chanal, A.; Nadra, Alejandro Daniel; Luque, Francisco Javier; et al.; High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.; Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc; Proteins; 75; 4; 12-2009; 885-894
1097-0134
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/72483
identifier_str_mv Capece, Luciana; Marti, Marcelo Adrian; Bidon Chanal, A.; Nadra, Alejandro Daniel; Luque, Francisco Javier; et al.; High pressure reveals structural determinants for globin hexacoordination: neuroglobin and myoglobin cases.; Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc; Proteins; 75; 4; 12-2009; 885-894
1097-0134
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/prot.22297
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1002/prot.22297
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc
publisher.none.fl_str_mv Wiley-liss, Div John Wiley & Sons Inc
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844613885410148352
score 13.070432

Publicaciones similares