Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex

Autores
Ragone, Fabricio; Martínez Saavedra, Héctor Hernando; Garcia, Pablo Facundo; Wolcan, Ezequiel; Arguello, Gerardo; Ruiz, Gustavo Teodosio
Año de publicación
2016
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
A new synthetic route to acquire the water soluble complex fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) was carried out in aqueous solution. The complex has been obtained with success via the fac-[ReI(CO)3(H2O)3]Cl precursor complex. ReI(CO)3(pterin)(H2O) has been found to bind strongly with bovine and human serum albumins (BSA and HSA) with intrinsic-binding constants, Kb, of 6.5 × 105 M−1 and 5.6 × 105 M−1 at 310 K, respectively. The interactions of serum albumins with ReI(CO)3(pterin)(H2O) were evaluated employing UV–vis fluorescence and absorption spectroscopy and circular dichroism. The results suggest that the serum albumins-ReI(CO)3(pterin)(H2O) interactions occurred in the domain IIA-binding pocket without loss of helical stability of the proteins. The comparison of the fluorescence quenching of BSA and HSA due to the binding to the Re(I) complex suggested that local interaction around the Trp 214 residue had taken place. The analysis of the thermodynamic parameters ΔG0, ΔH0, and ΔS0 indicated that the hydrophobic interactions played a major role in both HSA-Re(I) and BSA-Re(I) association processes. All these experimental results suggest that these proteins can be considered as good carriers for transportation of ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex. This is of significant importance in relation to the use of this Re(I) complex in several biomedical fields, such as photodynamic therapy and radiopharmacy.
Fil: Ragone, Fabricio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Martínez Saavedra, Héctor Hernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Garcia, Pablo Facundo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; Argentina
Fil: Wolcan, Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Arguello, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; Argentina
Fil: Ruiz, Gustavo Teodosio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Materia
Rhenium(I) Complex
Serum Albumins
Binding Study
Fluorescence Quenching
Circular Dichroism
Thermodynamic Parameters
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/48514
Acceder
id CONICETDig_38d9440193e6d064fc6d7141a51ac7dd
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/48514
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complexRagone, FabricioMartínez Saavedra, Héctor HernandoGarcia, Pablo FacundoWolcan, EzequielArguello, GerardoRuiz, Gustavo TeodosioRhenium(I) ComplexSerum AlbuminsBinding StudyFluorescence QuenchingCircular DichroismThermodynamic Parametershttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1A new synthetic route to acquire the water soluble complex fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) was carried out in aqueous solution. The complex has been obtained with success via the fac-[ReI(CO)3(H2O)3]Cl precursor complex. ReI(CO)3(pterin)(H2O) has been found to bind strongly with bovine and human serum albumins (BSA and HSA) with intrinsic-binding constants, Kb, of 6.5 × 105 M−1 and 5.6 × 105 M−1 at 310 K, respectively. The interactions of serum albumins with ReI(CO)3(pterin)(H2O) were evaluated employing UV–vis fluorescence and absorption spectroscopy and circular dichroism. The results suggest that the serum albumins-ReI(CO)3(pterin)(H2O) interactions occurred in the domain IIA-binding pocket without loss of helical stability of the proteins. The comparison of the fluorescence quenching of BSA and HSA due to the binding to the Re(I) complex suggested that local interaction around the Trp 214 residue had taken place. The analysis of the thermodynamic parameters ΔG0, ΔH0, and ΔS0 indicated that the hydrophobic interactions played a major role in both HSA-Re(I) and BSA-Re(I) association processes. All these experimental results suggest that these proteins can be considered as good carriers for transportation of ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex. This is of significant importance in relation to the use of this Re(I) complex in several biomedical fields, such as photodynamic therapy and radiopharmacy.Fil: Ragone, Fabricio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaFil: Martínez Saavedra, Héctor Hernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaFil: Garcia, Pablo Facundo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; ArgentinaFil: Wolcan, Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaFil: Arguello, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; ArgentinaFil: Ruiz, Gustavo Teodosio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaSpringer2016-11info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/48514Ragone, Fabricio; Martínez Saavedra, Héctor Hernando; Garcia, Pablo Facundo; Wolcan, Ezequiel; Arguello, Gerardo; et al.; Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex; Springer; Journal of Biological Inorganic Chemistry; 22; 1; 11-2016; 99-1080949-8257CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1007/s00775-016-1410-7info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00775-016-1410-7info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-12-23T13:15:52Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/48514instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-12-23 13:15:52.399CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
title Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
spellingShingle Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
Ragone, Fabricio
Rhenium(I) Complex
Serum Albumins
Binding Study
Fluorescence Quenching
Circular Dichroism
Thermodynamic Parameters
title_short Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
title_full Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
title_fullStr Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
title_full_unstemmed Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
title_sort Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex
dc.creator.none.fl_str_mv Ragone, Fabricio
Martínez Saavedra, Héctor Hernando
Garcia, Pablo Facundo
Wolcan, Ezequiel
Arguello, Gerardo
Ruiz, Gustavo Teodosio
author Ragone, Fabricio
author_facet Ragone, Fabricio
Martínez Saavedra, Héctor Hernando
Garcia, Pablo Facundo
Wolcan, Ezequiel
Arguello, Gerardo
Ruiz, Gustavo Teodosio
author_role author
author2 Martínez Saavedra, Héctor Hernando
Garcia, Pablo Facundo
Wolcan, Ezequiel
Arguello, Gerardo
Ruiz, Gustavo Teodosio
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Rhenium(I) Complex
Serum Albumins
Binding Study
Fluorescence Quenching
Circular Dichroism
Thermodynamic Parameters
topic Rhenium(I) Complex
Serum Albumins
Binding Study
Fluorescence Quenching
Circular Dichroism
Thermodynamic Parameters
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv A new synthetic route to acquire the water soluble complex fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) was carried out in aqueous solution. The complex has been obtained with success via the fac-[ReI(CO)3(H2O)3]Cl precursor complex. ReI(CO)3(pterin)(H2O) has been found to bind strongly with bovine and human serum albumins (BSA and HSA) with intrinsic-binding constants, Kb, of 6.5 × 105 M−1 and 5.6 × 105 M−1 at 310 K, respectively. The interactions of serum albumins with ReI(CO)3(pterin)(H2O) were evaluated employing UV–vis fluorescence and absorption spectroscopy and circular dichroism. The results suggest that the serum albumins-ReI(CO)3(pterin)(H2O) interactions occurred in the domain IIA-binding pocket without loss of helical stability of the proteins. The comparison of the fluorescence quenching of BSA and HSA due to the binding to the Re(I) complex suggested that local interaction around the Trp 214 residue had taken place. The analysis of the thermodynamic parameters ΔG0, ΔH0, and ΔS0 indicated that the hydrophobic interactions played a major role in both HSA-Re(I) and BSA-Re(I) association processes. All these experimental results suggest that these proteins can be considered as good carriers for transportation of ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex. This is of significant importance in relation to the use of this Re(I) complex in several biomedical fields, such as photodynamic therapy and radiopharmacy.
Fil: Ragone, Fabricio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Martínez Saavedra, Héctor Hernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Garcia, Pablo Facundo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; Argentina
Fil: Wolcan, Ezequiel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Arguello, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Instituto de Investigaciones en Físico-química de Córdoba; Argentina
Fil: Ruiz, Gustavo Teodosio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
description A new synthetic route to acquire the water soluble complex fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) was carried out in aqueous solution. The complex has been obtained with success via the fac-[ReI(CO)3(H2O)3]Cl precursor complex. ReI(CO)3(pterin)(H2O) has been found to bind strongly with bovine and human serum albumins (BSA and HSA) with intrinsic-binding constants, Kb, of 6.5 × 105 M−1 and 5.6 × 105 M−1 at 310 K, respectively. The interactions of serum albumins with ReI(CO)3(pterin)(H2O) were evaluated employing UV–vis fluorescence and absorption spectroscopy and circular dichroism. The results suggest that the serum albumins-ReI(CO)3(pterin)(H2O) interactions occurred in the domain IIA-binding pocket without loss of helical stability of the proteins. The comparison of the fluorescence quenching of BSA and HSA due to the binding to the Re(I) complex suggested that local interaction around the Trp 214 residue had taken place. The analysis of the thermodynamic parameters ΔG0, ΔH0, and ΔS0 indicated that the hydrophobic interactions played a major role in both HSA-Re(I) and BSA-Re(I) association processes. All these experimental results suggest that these proteins can be considered as good carriers for transportation of ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex. This is of significant importance in relation to the use of this Re(I) complex in several biomedical fields, such as photodynamic therapy and radiopharmacy.
publishDate 2016
dc.date.none.fl_str_mv 2016-11
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/48514
Ragone, Fabricio; Martínez Saavedra, Héctor Hernando; Garcia, Pablo Facundo; Wolcan, Ezequiel; Arguello, Gerardo; et al.; Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex; Springer; Journal of Biological Inorganic Chemistry; 22; 1; 11-2016; 99-108
0949-8257
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/48514
identifier_str_mv Ragone, Fabricio; Martínez Saavedra, Héctor Hernando; Garcia, Pablo Facundo; Wolcan, Ezequiel; Arguello, Gerardo; et al.; Association studies to transporting proteins of fac-ReI(CO)3(pterin)(H2O) complex; Springer; Journal of Biological Inorganic Chemistry; 22; 1; 11-2016; 99-108
0949-8257
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1007/s00775-016-1410-7
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00775-016-1410-7
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Springer
publisher.none.fl_str_mv Springer
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1852334998229614592
score 12.952241

Publicaciones similares