Repeat proteins challenge the concept of structural domains

Autores
Espada, Rocío; Parra, Rodrigo Gonzalo; Sippl, Manfred; Mora, Thierry; Walczak, Aleksandra; Ferreiro, Diego
Año de publicación
2015
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Structural domains are believed to be modules within proteins that can fold and function independently. Some proteins show tandem repetitions of apparent modular structure that do not fold independently, but rather co-operate in stabilizing structural forms that comprise several repeat-units. For many natural repeat-proteins, it has been shown that weak energetic links between repeats lead to the breakdown of co-operativity and the appearance of folding sub-domains within an apparently regular repeat array. The quasi-1D architecture of repeat-proteins is crucial in detailing how the local energetic balances can modulate the folding dynamics of these proteins, which can be related to the physiological behaviour of these ubiquitous biological systems.
Fil: Espada, Rocío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Parra, Rodrigo Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Sippl, Manfred. University of Salzburg; Austria
Fil: Mora, Thierry. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia
Fil: Walczak, Aleksandra. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia
Fil: Ferreiro, Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Materia
Ankyrin-Repeat
Local Frustration
Repeat-Protein
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Fil: Espada, Rocío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
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description Structural domains are believed to be modules within proteins that can fold and function independently. Some proteins show tandem repetitions of apparent modular structure that do not fold independently, but rather co-operate in stabilizing structural forms that comprise several repeat-units. For many natural repeat-proteins, it has been shown that weak energetic links between repeats lead to the breakdown of co-operativity and the appearance of folding sub-domains within an apparently regular repeat array. The quasi-1D architecture of repeat-proteins is crucial in detailing how the local energetic balances can modulate the folding dynamics of these proteins, which can be related to the physiological behaviour of these ubiquitous biological systems.
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