Sialic acid removal by trans-sialidase modulates MMP-2 activity during Trypanosoma cruzi infection

Autores
Musikant, Alejandro Daniel; Higa, Romina Daniela; Rodríguez, Cristina Elisa; Edreira, Martin Miguel; Campetella, Oscar Eduardo; Jawerbaum, Alicia Sandra; Leguizamon, Maria Susana
Año de publicación
2021
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Matrix metalloproteinases (MMPs) not only play a relevant role in homeostatic processes but are also involved in several pathological mechanisms associated with infectious diseases. As their clinical relevance in Chagas disease has recently been highlighted, we studied the modulation of circulating MMPs by Trypanosoma cruzi infection. We found that virulent parasites from Discrete Typing Units (DTU) VI induced higher proMMP-2 and MMP-2 activity in blood, whereas both low (DTU I) and high virulence parasites induced a significant decrease in proMMP-9 plasma activity. Moreover, trans-sialidase, a relevant T. cruzi virulence factor, is involved in MMP-2 activity modulation both in vivo and in vitro. It removes α2,3-linked sialyl residues from cell surface glycoconjugates, which then triggers the PKC/MEK/ERK signaling pathway. Additionally, bacterial sialidases specific for this sialyl residue linkage displayed similar MMP modulation profiles and triggered the same signaling pathways. This novel pathogenic mechanism, dependent on sialic acid removal by the neuraminidase activity of trans-sialidase, can be exploited by different pathogens expressing sialidases with similar specificity. Thus, here we present a new pathogen strategy through the regulation of the MMP network.
Fil: Musikant, Alejandro Daniel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Higa, Romina Daniela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Rodríguez, Cristina Elisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones en Microbiología y Parasitología Médica; Argentina
Fil: Edreira, Martin Miguel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina
Fil: Campetella, Oscar Eduardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas; Argentina
Fil: Jawerbaum, Alicia Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos; Argentina
Fil: Leguizamon, Maria Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas; Argentina
Materia
CHAGAS DISEASE
MATRIX METALLOPROTEINASES
NEURAMINIC ACID
NEURAMINIDASE
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Moreover, trans-sialidase, a relevant T. cruzi virulence factor, is involved in MMP-2 activity modulation both in vivo and in vitro. It removes α2,3-linked sialyl residues from cell surface glycoconjugates, which then triggers the PKC/MEK/ERK signaling pathway. Additionally, bacterial sialidases specific for this sialyl residue linkage displayed similar MMP modulation profiles and triggered the same signaling pathways. This novel pathogenic mechanism, dependent on sialic acid removal by the neuraminidase activity of trans-sialidase, can be exploited by different pathogens expressing sialidases with similar specificity. Thus, here we present a new pathogen strategy through the regulation of the MMP network.Fil: Musikant, Alejandro Daniel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Higa, Romina Daniela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. 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