Caracterización de Aminopeptidasa N de Streptococcus Thermophilus TW43 - Marguet, Emilio Rogelio (2006)
Se estudiaron las características bioquímicas y cinéticas de Aminopeptidasa N (PepN) de Streptococcus thermophilus TW43. La máxima actividad de la enzima fue determinada a pH 6,8 y 40ºC. El EDTA y la o-fenantrolina inhibieron fuertemente a PepN, en consecuencia se la consideró una metalopeptidasa. El imidazol inhibió parcialmente la actividad enzimática sugiriendo que la histidina es responsable de la unión del ión metálico en el sitio activo. Dentro de los cationes divalentes solo el Cu++ exhibió una leve inhibición, mientras que el Co++ aumentó la actividad enzimática aproximadamente cinco veces. La PepN se mantuvo activa bajo las condiciones de maduración sugiriendo que Streptococcus thermophilus TW43 puede contribuir al desarrollo del flavor en quesos a través de su función en la producción de aminoácidos libres.