Orientational Properties of DOPC/SM/Cholesterol Mixtures: A PM-IRRAS Study
- Autores
- Maté, Sabina María; Vazquez, Romina Florencia; Pavinatto, Felippe J.; Daza Millone, Maria Antonieta; Herlax, Vanesa Silvana; Bakas, Laura Susana; Oliveira, Osvaldo N.; Vela, Maria Elena
- Año de publicación
- 2017
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Sphingomyelins (SM) and phosphatidylcholines (PC) are major lipid classes in the external plasma membrane leaflet of mammalian cells. A preferential interaction between SM and cholesterol (Cho) in both cell and model membranes has been proposed as central for the formation of Cho- and SM-rich domains in membranes. In this context, the relevance of the SM hydrophobic moiety on its interaction with Cho for domain stabilization has been investigated by our group (1-2). We report here on the effects of sphingomyelin structure on the orientational and conformational properties of monolayers of pure lipids and of two ternary lipid mixtures (DOPC/16:0SM/Cho and DOPC/24:1SM/Cho), which are relevant as mammalian cell membrane models. We investigated interchain interactions, hydrogen bonding, conformational and structural properties using in situ polarization modulated infrared reflection absorption spectroscopy (PM-IRRAS). Our results indicate that the particular properties conferred on sphingolipids by unsaturation have profound implications on membrane organization.Finally, we also explored the orientational and conformational changes in lipid monolayers of DOPC/16:0SM/Cho 2:1:1 after the adsorption/insertion of the active toxin HlyA and its unacylated nonhemolytic precursor ProHlyA, so as to complement our knowledge on the action mechanism of both proteins.(1) Sabina Mate´, Jon V. Busto, Aritz B. Garcı´a-Arribas, Jesu´s Sot, RominaVazquez, Vanesa Herlax, Claude Wolf, Laura Baka´s and Fe´lix M. Gon?i(2014). ??N-nervonoylsphingomyelin (C24:1) prevents lateral heterogeneityin cholesterol-containing membranes??. Biophys J. Jun 17;106(12):2606-16.(2) Sabina M. Mate´, Romina F. Va´zquez, Vanesa S. Herlax, Marı´a A. DazaMillone, Marı´a L. Fanani, Bruno Maggio, Marı´a E. Vela, Laura S. Baka´s(2014). Boundary region between coexisting lipid phases as initial binding sitesfor Escherichia coli alpha-hemolysin: A real-time study. Biochimica et BiophysicaActa 1838 (2014) 1832-1841.
Fil: Maté, Sabina María. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner"; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
Fil: Vazquez, Romina Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner"; Argentina
Fil: Pavinatto, Felippe J.. Instituto de Física de São Carlos; Brasil
Fil: Daza Millone, Maria Antonieta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina
Fil: Herlax, Vanesa Silvana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner". Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Médicas. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de La Plata "Prof. Dr. Rodolfo R. Brenner"; Argentina
Fil: Bakas, Laura Susana. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; Argentina
Fil: Oliveira, Osvaldo N.. Instituto de Física de São Carlos; Brasil
Fil: Vela, Maria Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; Argentina - Materia
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- acceso abierto
- Condiciones de uso
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- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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We report here on the effects of sphingomyelin structure on the orientational and conformational properties of monolayers of pure lipids and of two ternary lipid mixtures (DOPC/16:0SM/Cho and DOPC/24:1SM/Cho), which are relevant as mammalian cell membrane models. We investigated interchain interactions, hydrogen bonding, conformational and structural properties using in situ polarization modulated infrared reflection absorption spectroscopy (PM-IRRAS). Our results indicate that the particular properties conferred on sphingolipids by unsaturation have profound implications on membrane organization.Finally, we also explored the orientational and conformational changes in lipid monolayers of DOPC/16:0SM/Cho 2:1:1 after the adsorption/insertion of the active toxin HlyA and its unacylated nonhemolytic precursor ProHlyA, so as to complement our knowledge on the action mechanism of both proteins.(1) Sabina Mate´, Jon V. Busto, Aritz B. 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Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas; ArgentinaCell Press2017-02info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/64227Maté, Sabina María; Vazquez, Romina Florencia; Pavinatto, Felippe J.; Daza Millone, Maria Antonieta; Herlax, Vanesa Silvana; et al.; Orientational Properties of DOPC/SM/Cholesterol Mixtures: A PM-IRRAS Study; Cell Press; Biophysical Journal; 112; 3; 2-2017; 82-820006-3495CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1016/j.bpj.2016.11.488info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349516315181info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T09:54:21Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/64227instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 09:54:21.986CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
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Sphingomyelins (SM) and phosphatidylcholines (PC) are major lipid classes in the external plasma membrane leaflet of mammalian cells. A preferential interaction between SM and cholesterol (Cho) in both cell and model membranes has been proposed as central for the formation of Cho- and SM-rich domains in membranes. In this context, the relevance of the SM hydrophobic moiety on its interaction with Cho for domain stabilization has been investigated by our group (1-2). We report here on the effects of sphingomyelin structure on the orientational and conformational properties of monolayers of pure lipids and of two ternary lipid mixtures (DOPC/16:0SM/Cho and DOPC/24:1SM/Cho), which are relevant as mammalian cell membrane models. We investigated interchain interactions, hydrogen bonding, conformational and structural properties using in situ polarization modulated infrared reflection absorption spectroscopy (PM-IRRAS). Our results indicate that the particular properties conferred on sphingolipids by unsaturation have profound implications on membrane organization.Finally, we also explored the orientational and conformational changes in lipid monolayers of DOPC/16:0SM/Cho 2:1:1 after the adsorption/insertion of the active toxin HlyA and its unacylated nonhemolytic precursor ProHlyA, so as to complement our knowledge on the action mechanism of both proteins.(1) Sabina Mate´, Jon V. Busto, Aritz B. Garcı´a-Arribas, Jesu´s Sot, RominaVazquez, Vanesa Herlax, Claude Wolf, Laura Baka´s and Fe´lix M. Gon?i(2014). ??N-nervonoylsphingomyelin (C24:1) prevents lateral heterogeneityin cholesterol-containing membranes??. Biophys J. Jun 17;106(12):2606-16.(2) Sabina M. Mate´, Romina F. Va´zquez, Vanesa S. Herlax, Marı´a A. DazaMillone, Marı´a L. Fanani, Bruno Maggio, Marı´a E. Vela, Laura S. Baka´s(2014). Boundary region between coexisting lipid phases as initial binding sitesfor Escherichia coli alpha-hemolysin: A real-time study. Biochimica et BiophysicaActa 1838 (2014) 1832-1841. |
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