Live Cell Imaging Unveils Multiple Domain Requirements for In Vivo Dimerization of the Glucocorticoid Receptor
- Autores
- Presman, Diego Martin; Ogara, Maria Florencia; Stortz, Martin Dario; Alvarez, Lautaro Damian; Pooley, John R.; Schiltz, R. Louis; Grøntved, Lars; Johnson, Thomas A.; Mittelstadt, Paul R.; Ashwell, Jonathan D.; Ganesan, Sundar; Burton, Gerardo; Levi, Valeria; Hager, Gordon L.; Pecci, Adali
- Año de publicación
- 2014
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Glucocorticoids are essential for life, but are also implicated in disease pathogenesis and may produce unwanted effects when given in high doses. Glucocorticoid receptor (GR) transcriptional activity and clinical outcome have been linked to its oligomerization state. Although a point mutation within the GR DNA-binding domain (GRdim mutant) has been reported as crucial for receptor dimerization and DNA binding, this assumption has recently been challenged. Here we have analyzed the GR oligomerization state in vivo using the number and brightness assay. Our results suggest a complete, reversible, and DNA-independent ligand-induced model for GR dimerization. We demonstrate that the GRdim forms dimers in vivo whereas adding another mutation in the ligand-binding domain (I634A) severely compromises homodimer formation. Contrary to dogma, no correlation between the GR monomeric/dimeric state and transcriptional activity was observed. Finally, the state of dimerization affected DNA binding only to a subset of GR binding sites. These results have major implications on future searches for therapeutic glucocorticoids with reduced side effects.
Fil: Presman, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Ogara, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Stortz, Martin Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Alvarez, Lautaro Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; Argentina
Fil: Pooley, John R.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. University of Bristol; Reino Unido
Fil: Schiltz, R. Louis. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
Fil: Grøntved, Lars. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
Fil: Johnson, Thomas A.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
Fil: Mittelstadt, Paul R.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados Unidos
Fil: Ashwell, Jonathan D.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados Unidos
Fil: Ganesan, Sundar. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. National Institute of Allergy and Infectious Diseases; Estados Unidos
Fil: Burton, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; Argentina
Fil: Levi, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina
Fil: Hager, Gordon L.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos
Fil: Pecci, Adali. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina - Materia
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Here we have analyzed the GR oligomerization state in vivo using the number and brightness assay. Our results suggest a complete, reversible, and DNA-independent ligand-induced model for GR dimerization. We demonstrate that the GRdim forms dimers in vivo whereas adding another mutation in the ligand-binding domain (I634A) severely compromises homodimer formation. Contrary to dogma, no correlation between the GR monomeric/dimeric state and transcriptional activity was observed. Finally, the state of dimerization affected DNA binding only to a subset of GR binding sites. These results have major implications on future searches for therapeutic glucocorticoids with reduced side effects.Fil: Presman, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Ogara, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Stortz, Martin Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Alvarez, Lautaro Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; ArgentinaFil: Pooley, John R.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. University of Bristol; Reino UnidoFil: Schiltz, R. Louis. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados UnidosFil: Grøntved, Lars. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados UnidosFil: Johnson, Thomas A.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados UnidosFil: Mittelstadt, Paul R.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados UnidosFil: Ashwell, Jonathan D.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados UnidosFil: Ganesan, Sundar. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. National Institute of Allergy and Infectious Diseases; Estados UnidosFil: Burton, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; ArgentinaFil: Levi, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Hager, Gordon L.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados UnidosFil: Pecci, Adali. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. 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Finally, the state of dimerization affected DNA binding only to a subset of GR binding sites. These results have major implications on future searches for therapeutic glucocorticoids with reduced side effects. Fil: Presman, Diego Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina Fil: Ogara, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina Fil: Stortz, Martin Dario. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina Fil: Alvarez, Lautaro Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; Argentina Fil: Pooley, John R.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. University of Bristol; Reino Unido Fil: Schiltz, R. Louis. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos Fil: Grøntved, Lars. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos Fil: Johnson, Thomas A.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos Fil: Mittelstadt, Paul R.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados Unidos Fil: Ashwell, Jonathan D.. National Cancer Institute. Laboratory of Immune Cell Biology; Estados Unidos Fil: Ganesan, Sundar. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos. National Institute of Allergy and Infectious Diseases; Estados Unidos Fil: Burton, Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Unidad de Microanálisis y Métodos Físicos en Química Orgánica; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Orgánica; Argentina Fil: Levi, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina Fil: Hager, Gordon L.. National Cancer Institute. Laboratory of Receptor Biology and Gene Expression; Estados Unidos Fil: Pecci, Adali. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Fisiología, Biología Molecular y Neurociencias; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Química Biológica; Argentina |
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Glucocorticoids are essential for life, but are also implicated in disease pathogenesis and may produce unwanted effects when given in high doses. Glucocorticoid receptor (GR) transcriptional activity and clinical outcome have been linked to its oligomerization state. Although a point mutation within the GR DNA-binding domain (GRdim mutant) has been reported as crucial for receptor dimerization and DNA binding, this assumption has recently been challenged. Here we have analyzed the GR oligomerization state in vivo using the number and brightness assay. Our results suggest a complete, reversible, and DNA-independent ligand-induced model for GR dimerization. We demonstrate that the GRdim forms dimers in vivo whereas adding another mutation in the ligand-binding domain (I634A) severely compromises homodimer formation. Contrary to dogma, no correlation between the GR monomeric/dimeric state and transcriptional activity was observed. Finally, the state of dimerization affected DNA binding only to a subset of GR binding sites. These results have major implications on future searches for therapeutic glucocorticoids with reduced side effects. |
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