Testing divalent cations as essential activators of the ATPase activity and effect of ssRNA on the catalytic cycle of Zika Virus NS3 helicase

Autores
Mikkelsen, Evelyn; Gebhard, Leopoldo German; Incicco, Juan Jeremías; Cababie, Leila Alejandra; Rossi, Rolando Carlos; Gamarnik, Andrea Vanesa; Kaufman, Sergio Benjamín
Año de publicación
2021
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Zika Virus non structural protein 3 (NS3h) is a molecular motor that couples translocation along single stranded and unwinding of double-stranded RNA with the catalysis of the hydrolysis of nucleoside triphosphates (NTPs)[1]. ATPase activity of NS3h is dependent on the presence of magnesium, which is an essential activator. In this work we study the effect of single-stranded RNA on the ATPase activity of NS3h and investigated the ability of different divalent cations to replace the role of magnesium. ATP substrate curves were obtained at different concentrations of homopolyribonucleotide poly(A). ATPase activity of NS3h was enhanced by the presence of RNA, we propose and fit to the experimental data a kinetic model that describes such effect. In order to determine the ability of different divalent cations to replace magnesium as an essential activator on the catalysis of ATP hydrolysis by NS3h we performed ATPase activity measurements in media containing CaCl2, SrCl2, MnSO2 or FeSO4 in the absence of Mg2+. Activity was observed in the presence of both MnSO2 and CaCl2 and was non detectable in the case of SrCl2 and FeSO4.
Fil: Mikkelsen, Evelyn. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Gebhard, Leopoldo German. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Incicco, Juan Jeremías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Cababie, Leila Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Gamarnik, Andrea Vanesa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
XLIX Reunión Anual Sociedad Argentina de Biofísica
Ciudad Autónoma de Buenos Aires
Argentina
Sociedad Argentina de Biofísica
Materia
Zika Virus non structural protein 3
RNA helicase
ATPase activity
Catalytic cycle
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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ATP substrate curves were obtained at different concentrations of homopolyribonucleotide poly(A). ATPase activity of NS3h was enhanced by the presence of RNA, we propose and fit to the experimental data a kinetic model that describes such effect. In order to determine the ability of different divalent cations to replace magnesium as an essential activator on the catalysis of ATP hydrolysis by NS3h we performed ATPase activity measurements in media containing CaCl2, SrCl2, MnSO2 or FeSO4 in the absence of Mg2+. Activity was observed in the presence of both MnSO2 and CaCl2 and was non detectable in the case of SrCl2 and FeSO4.Fil: Mikkelsen, Evelyn. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Gebhard, Leopoldo German. 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Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Gamarnik, Andrea Vanesa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. 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XLIX Reunión Anual Sociedad Argentina de Biofísica
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