Epigallocatechin-3-gallate inhibits the plasma membrane Ca2+-ATPase: effects on calcium homeostasis

Autores
Ontiveros, Mallku Qhapaj; Rinaldi, Debora Eugenia; Saffioti, Nicolas Andres; Vigil, Maximiliano Angel; Mangialavori, Irene Cecilia; Rossi, Rolando Carlos; Rossi, Juan Pablo Francisco; Espelt, Maria Victoria; Ferreira Gomes, Mariela Soledad
Año de publicación
2021
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Epigallocatechin-3-gallate (EGCG) and other catechins are the bioactive compoundspresent in green tea. These bioactives have been shown to be responsible to healthbenefits of green tea such as antiarthritic and anti-inflammatory effects as well as beinginvolved in the prevention of cardiovascular diseases and cancer, among others.Different studies have shown that EGCG is involved in intracellular calcium (Ca2+)homeostasis in excitable and in non-excitable cells. These findings hint at plasmamembrane Ca2+-ATPase (PMCA) involvement, as it transports Ca2+ actively to theextracellular medium coupled to ATP hydrolysis, maintaining the cellular homeostasis.The aim of this study was to investigate the catechins effect on the activity of isolatedPMCA and the mechanism through which EGCG inhibits PMCA activity in the isolatedprotein and in living cells.Results showed that (a) among catechins that inhibited PMCA activity, the most potentinhibitor was EGCG; (b) the measurement of partial reactions of phosphorylation of PMCAshowed EGCG produced an increase in EP levels by a decrease in the rate of EPbreakdown rather than an increase in the phosphorylation rate; (c) PMCAdephosphorylation was sensitive to ADP favoring the E1P intermediate; (d) dockingsimulations proposed that EGCG may bind to a site in the A domain; (e) EGCG inhibitedPMCA activity in human embryonic kidney cells (HEK293T) that transiently overexpresshPMCA4, suggesting that the effects observed on isolated PMCA occur in living cells.In conclusion, this study reveals the mechanism by which EGCG inhibits hPMCA4 isoformand shows that EGCG can inhibit PMCA activity in living cells. Therefore, the relevance ofour study lies in the fact that the EGCG effects on Ca2+ homeostasis may involve theinhibition of PMCA among other mechanisms.
Fil: Ontiveros, Mallku Qhapaj. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Rinaldi, Debora Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Saffioti, Nicolas Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Vigil, Maximiliano Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Espelt, Maria Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Primeras Jornadas Virtuales de la Sociedad Argentina de Biofísica
Buenos Aires
Argentina
Sociedad Argentina de Biofísica
Materia
PLASMA MEMBRANE CALCIUM ATPASE
EPIGALLOCATECHIN 3 GALLATO
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Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
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These findings hint at plasmamembrane Ca2+-ATPase (PMCA) involvement, as it transports Ca2+ actively to theextracellular medium coupled to ATP hydrolysis, maintaining the cellular homeostasis.The aim of this study was to investigate the catechins effect on the activity of isolatedPMCA and the mechanism through which EGCG inhibits PMCA activity in the isolatedprotein and in living cells.Results showed that (a) among catechins that inhibited PMCA activity, the most potentinhibitor was EGCG; (b) the measurement of partial reactions of phosphorylation of PMCAshowed EGCG produced an increase in EP levels by a decrease in the rate of EPbreakdown rather than an increase in the phosphorylation rate; (c) PMCAdephosphorylation was sensitive to ADP favoring the E1P intermediate; (d) dockingsimulations proposed that EGCG may bind to a site in the A domain; (e) EGCG inhibitedPMCA activity in human embryonic kidney cells (HEK293T) that transiently overexpresshPMCA4, suggesting that the effects observed on isolated PMCA occur in living cells.In conclusion, this study reveals the mechanism by which EGCG inhibits hPMCA4 isoformand shows that EGCG can inhibit PMCA activity in living cells. Therefore, the relevance ofour study lies in the fact that the EGCG effects on Ca2+ homeostasis may involve theinhibition of PMCA among other mechanisms.Fil: Ontiveros, Mallku Qhapaj. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rinaldi, Debora Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Saffioti, Nicolas Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); ArgentinaFil: Vigil, Maximiliano Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Espelt, Maria Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaPrimeras Jornadas Virtuales de la Sociedad Argentina de BiofísicaBuenos AiresArgentinaSociedad Argentina de BiofísicaSociedad Argentina de Biofísica2021info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectJornadaBookhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/173550Epigallocatechin-3-gallate inhibits the plasma membrane Ca2+-ATPase: effects on calcium homeostasis; Primeras Jornadas Virtuales de la Sociedad Argentina de Biofísica; Buenos Aires; Argentina; 2020; 1-3978-987-27591-8-6CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://biofisica.org.ar/publicaciones/libros-de-resumenes/Nacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T09:47:57Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/173550instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 09:47:58.061CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
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Fil: Ontiveros, Mallku Qhapaj. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
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Fil: Saffioti, Nicolas Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús). Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas. Instituto de Investigaciones Biotecnológicas "Dr. Raúl Alfonsín" (sede Chascomús); Argentina
Fil: Vigil, Maximiliano Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
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Fil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Primeras Jornadas Virtuales de la Sociedad Argentina de Biofísica
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Argentina
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description Epigallocatechin-3-gallate (EGCG) and other catechins are the bioactive compoundspresent in green tea. These bioactives have been shown to be responsible to healthbenefits of green tea such as antiarthritic and anti-inflammatory effects as well as beinginvolved in the prevention of cardiovascular diseases and cancer, among others.Different studies have shown that EGCG is involved in intracellular calcium (Ca2+)homeostasis in excitable and in non-excitable cells. These findings hint at plasmamembrane Ca2+-ATPase (PMCA) involvement, as it transports Ca2+ actively to theextracellular medium coupled to ATP hydrolysis, maintaining the cellular homeostasis.The aim of this study was to investigate the catechins effect on the activity of isolatedPMCA and the mechanism through which EGCG inhibits PMCA activity in the isolatedprotein and in living cells.Results showed that (a) among catechins that inhibited PMCA activity, the most potentinhibitor was EGCG; (b) the measurement of partial reactions of phosphorylation of PMCAshowed EGCG produced an increase in EP levels by a decrease in the rate of EPbreakdown rather than an increase in the phosphorylation rate; (c) PMCAdephosphorylation was sensitive to ADP favoring the E1P intermediate; (d) dockingsimulations proposed that EGCG may bind to a site in the A domain; (e) EGCG inhibitedPMCA activity in human embryonic kidney cells (HEK293T) that transiently overexpresshPMCA4, suggesting that the effects observed on isolated PMCA occur in living cells.In conclusion, this study reveals the mechanism by which EGCG inhibits hPMCA4 isoformand shows that EGCG can inhibit PMCA activity in living cells. Therefore, the relevance ofour study lies in the fact that the EGCG effects on Ca2+ homeostasis may involve theinhibition of PMCA among other mechanisms.
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