Uroporfirinógeno decarboxilasa : estudios bioquímicos y su aplicación como biomarcador - Chaufan, Rosa Gabriela (2006)
La síntesis del hemo se produce en ocho pasos y el quinto está catalizado por la enzima citosólica Uroporfirinógeno decarboxilasa. Esta enzima cataliza la descarboxilación secuencial de los cuatro grupos acéticos del uroporfirinógeno, primer sustrato, a grupos metílicos dando como producto final el coproporfirinógeno. La deficiencia enzimática, por motivos genéticos o exposición a agentes químicos, es responsable de la porfiria más común en humanos, la Porfiria Cutánea Tarda. Entre los agentes químicos más relacionados con este tipo de porfiria figura el hexaclorobenceno. En este trabajo de Tesis se han abordado diferentes estudios relacionados a la bioquímica de la Uroporfirinógeno decarboxilasa: 1. Se estudiaron comparativamente las características bioquímicas, cinéticas y la reactividad antigénica, entre la enzima proveniente de hígados de ratas normales y tratadas con hexaclorobenceno; 2. Se describió por primera vez la purificación de la enzima proveniente de hígados de ratas intoxicadas con hexaclorobenceno abordando diferentes protocolos de purificación y 3. Se determinó por primera vez la actividad UROD en peces antárticos, en cangrejos (Chasmagnathus granulatus) y en lapas (Nacella concinna). Con relación a esto último de diseñó una cadena trófica compuesta por algas verdes y cangrejos y se determinó la transferencia del hexaclorobenceno a través de ella. Se midieron los daños producidos en el último eslabón de la cadena trófica (cangrejo) y se propuso utilizar la medición de la actividad Uroporfirinógeno decarboxilasa como marcador temprano de contaminación ambiental.