Estudios de fosforilación del proteasoma 20S de Saccharomyces cerevisiae por la quinasa de proteinas CK2 (CK2) - Franco, Diana Lorena (1998)
Dada la amplia evidencia que señala que la degradación de proteínas vía ubiquitina- proteasoma cumple una función esencial para el crecimiento y el desarrollo celular, y teniendo en cuenta la posible regulación por fosforilación de este importante camino metabólico se inició el estudio de la fosforilación del proteasoma 208 de Saccharomyces cerevisiae por la quinasa de proteínas CK2 (CK2). La ventaja de este sistema es que se conoce la secuencia de los_ genes que codifican para las 14 subunidades que componen el proteasoma, cuya estructura se ha resuelto por cristalografía de rayos X . Los resultados obtenidos indican que, al igual que en Gandida albicans y en mamíferos, la principal subunidad fosforilable por la CK2 es la subunidad a7/PRS1. Además, al igual que lo observado en C. albicans, esta fosforilación sólo ocurre en presencia de polilisina, en contraste a lo observado para el proteasoma 208 de mamíferos que es fosforilado en condiciones basales. Se observó también, que un péptido sintético que reproduce el extremo e-terminal de la subunidad a7/PRS1 y que contiene los sitios consenso de fosforilación por CK2, se fosforila en forma dependiente de polilisina, sugiriendo que esta región contendría características estructurales involucradas en el carácter dependiente de polilisina. Por último, la marcación in vivo con ortofosfato radioactivo mostró que la subunidad a7/PRS1 es la principal subunidad fosforilada del proteasoma 208 de S. cerevisiae .